血红蛋白是由4个肽链通过共价键结合而成的一种寡聚蛋白质。它是脊椎动物红细胞内的呼吸蛋白,是血液中运输氧气的主要物质,胞外的血红蛋白及其衍生物作为血液代替物进入血液循环系统也会产生不同的毒性副作用。蛋白质的结构与其生物功能具有密切的关系,现代生活中大量使用洗涤剂,其中所含的表面活性剂可通过食物链或皮肤渗透进入人体内,作用于蛋白质而引起结构变化导致疾病,或者干扰人体对药物的吸收。探索蛋白质的构象、组成、结构,研究表面活性剂、药物、金属离子等小分子与蛋白质的作用机理对研究生物大分子和小分子相互作用的本质、促进生命科学的发展有着重要的意义。近年来,表面活性剂对人体健康的影响日益受到关注。双十二烷基二甲基溴化铵(DDAB)是一种双链的阳离子型表面活性剂,它既有亲水基团也有疏水基团。靠疏水相互作用,DDAB在溶液中可缔合形成诸如胶束、微乳、囊泡等多种超分子自组装体结构。本文在查阅大量文献的基础上,运用电化学方法、紫外可见光谱、荧光光谱及圆二色谱详细研究了血红蛋白与双十二烷基二甲基溴化铵之间的相互作用,这些结果对生命过程中表面活性剂在生物体内毒性作用的研究具有重要意义。具体工作主要有以下几个方面:一、用电化学方法详细研究了不同浓度的双十二烷基二甲基溴化铵(DDAB)和血红蛋白(Hb)在修饰电极上的性质。结果表明,随着DDAB浓度的增大,溶于pH 5.5的PBS中的血红蛋白的转移电子数由2逐步向1过渡,表明该蛋白质的电极过程经历了由双电子过程到单电子过程的变化;而溶于pH 7.1的PBS中的血红蛋白的转移电子数基本不变,表现了理想的单电子过程,结合紫外光谱数据,我们认为DDAB膜厚的增加导致血红蛋白亚基间作用的减弱和亚铁血红素的释放,因而造成其在电极表面的转移电子数的不同。二、用紫外可见光谱、荧光光谱及圆二色谱详细研究了双十二烷基二甲基溴化铵与血红蛋白的相互作用。结果表明:DDAB与血红蛋白之间有较强的相互作用,紫外吸光度的降低及峰位的蓝移表明在DDAB的作用下,部分血红素辅基可能从它们的键腔中释放出来;荧光强度的增强说明DDAB与血红蛋白的辅基发生了直接作用,改变了血红蛋白的微环境,由Scatchard方程计算得到了不同温度下DDAB与血红蛋白相互作用的结合常数,通过圆二色谱数据的进一步分析可以得出,血红蛋白的α螺旋含量有所降低,表明血红蛋白的二级结构发生了改变,从热力学参数可知,DDAB与血红蛋白之间的作用力以疏水作用为主。