【摘 要】
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该论文改进了测定纯生啤酒中微量酵母蛋白酶A的荧光底物法和测定高酶活样品(>10u)的DFP法,实验摸索得到DFP的添加量为每1mL样品加入100μL的DFP (10mol/L).作者在实验中对酵
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该论文改进了测定纯生啤酒中微量酵母蛋白酶A的荧光底物法和测定高酶活样品(>10<-2>u)的DFP法,实验摸索得到DFP的添加量为每1mL样品加入100μL的DFP (10<-2>mol/L).作者在实验中对酵母蛋白酶A进行了初步的分离,并对它的一些基本特性进行了研究,得出了基本分离步骤和分离条件,采用有机溶剂自溶破壁,盐析透析处理后,用DEAE离子交换柱分离,最佳洗脱盐浓为0.35mol/mL的NaCl,然后用SuperdexG-75凝胶柱进行分离.电泳实验测得蛋白酶A分子量为44,000Dal.实验表明蛋白酶A是一种酸性蛋白酶,以HCl-Hb为底物时,最适pH为3.0,最适温度为45℃,酵母蛋白酶A在60℃条件下很快就丧失活力,蛋白酶A在pH3.0~4.5范围内比较稳定.以大豆为材料进行提取方法和条件的研究,结果表明相对澄清且抑制效果较好的抑制剂提取液,需在一定条件下采用以下提取方案:水豆比为3:1将黄豆室温下浸泡5~6个小时,搅浆,1:l正已烷脱脂两次,再用60﹪乙醇沉淀,离心后用缓冲液重新溶解沉淀,再离心除去不溶物,上清液调pH4.5沉淀,再离心后的上清液即为抑制剂提取液.在啤酒环境范围内,抑制剂抑制效果受pH、温度等的影响较小.抑制剂最适作用温度为30℃.抑制剂的主要成分为分子量为小于10,000Dal的小分子蛋白质或短肽.蛋白质浓度为10mg/mL的抑制剂的抑制效果为20~30﹪.经过室温下120d实验发现,在添加了大豆提取抑制剂后,啤酒清酒泡持值提高了7.5﹪~37.6﹪.
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