【摘 要】
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泛素化是蛋白质翻译后修饰的一种方式，控制真核细胞中几乎所有的生理过程。目前，嗜肺军团菌中的一个效应蛋白SdeA经研究发现可以以一种特殊的方式催化泛素化过程，其可对泛素(Ub)
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泛素化是蛋白质翻译后修饰的一种方式，控制真核细胞中几乎所有的生理过程。目前，嗜肺军团菌中的一个效应蛋白SdeA经研究发现可以以一种特殊的方式催化泛素化过程，其可对泛素(Ub)的第42位精氨酸进行两步修饰，使泛素转变成为ADP核糖基泛素(ADPrUb)，然后再转变为磷酸核糖基泛素(PrUb)。这两个过程依次由单ADP-核糖基转移酶(mART)和磷酸二酯酶(PDE)两个结构域催化。ADPrUb和PrUb也被证明是新颖和重要的泛素修饰，可以影响宿主泛素化和去泛素化系统，然而SdeA催化的泛素化过程机理仍然未知。 在本论文工作中，分别解析了SdeA231-1190的无配体、Ub结合和Ub-NADH结合态的晶体结构，揭示了SdeA的mART和PDE结构域形成了一个催化核心。当Ub结合后，SdeAmART中的ARTT和PN loop发生显著的构象变化。在结构上，UbR72比UbR42更接近SdeAmART的活性位点。结合生物化学和分子动力学模拟分析，这些结果表明UbR72发挥类似“探针”的作用先与SdeAmART相互作用，然后在泛素ADP-核糖基化期间UbR72和UbR42的侧链发生明显的构象变化，使得UbR42靠近活性中心。总之，本文的研究揭示了SdeA介导的泛素修饰的机制，并为设计针对SdeA家族的小分子药物，作为潜在的抗生素以治疗军团菌肺炎，以及进一步研究ADPrUb和PrUb的功能提供了重要的结构基础。
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