【摘 要】
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狂犬病是一种人畜共患传染病,死亡率极高,一旦发病100%死亡,对人民的生命安全造成了严重的威胁。狂犬病病毒是一种单链的不分将诶段的负股RNA病毒,共编码5种结构蛋白,其中L蛋
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狂犬病是一种人畜共患传染病,死亡率极高,一旦发病100%死亡,对人民的生命安全造成了严重的威胁。狂犬病病毒是一种单链的不分将诶段的负股RNA病毒,共编码5种结构蛋白,其中L蛋白为狂犬病病毒中最大的一个结构蛋白,负责病毒基因组的复制、转录以及翻译后的加工。L蛋白是高度保守的蛋白,突变会严重影响它的转录和复制过程。因此,对L蛋白结构和功能的研究探索显得尤为重要。本文通过RT-PCR方法扩增了L蛋白的聚合酶活性部位基因片段,并将其克隆至pMD18-T载体中,再亚克隆进原核表达载体pET-32a(+)上,构建重组原核表达质粒pET-L。转入大肠杆菌Rosetta(DE3)中用IPTG进行诱导表达,利用融合的His标签,通过Western blot方法对表达产物进行检测,证实为L重组融合蛋白。通过SDS-PAGE分析,表明L蛋白以包涵体形式进行表达,通过5Mol尿素洗涤得到纯度较高的重组蛋白,用逐步透析法进行蛋白质重折叠。将纯化复性后的重组蛋白与弗氏完全佐剂乳化,免疫小鼠制备抗L蛋白的多克隆抗体血清。经过稀释,1：8000的多克隆抗体仍可跟重组表达的L蛋白发生良好的反应,表明该多克隆抗体具有良好的反应性与特异性。
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