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在动物中的研究发现，蛋白的精氨酸甲基化是一种非常重要的蛋白翻译后共价修饰，参与调控了DNA稳定性、基因转录、mRNA加工和运输、mRNA稳定性、蛋白核质穿梭和信号传导等多种重要的细胞生命过程。蛋白的精氨酸甲基化是由一类被称为蛋白精氨酸甲基转移酶(Protein Arginine Methyltransferase，PRMT)的蛋白家族来催化完成的，它们在动物中的功能研究地比较清楚，但PRMT的同源蛋白在植物生长发育过程中的作用还知之甚少。本论文以模式植物拟南芥为实验材料，对其中的多个蛋白精氨酸甲基转移酶(AtPRMT)的功能进行了系统而深入的研究。
AtPRMT5是一个Ⅱ型蛋白精氨酸甲基转移酶，体外它可以对称型双甲基化组蛋白H4R3(H4R3me2s)和非组蛋白MBP(Myelin Basic Protein)。对T-DNA插入突变体的分析结果显示，AtPRMT5通过下调重要的MADS-Box开花抑制基因FLC(FLOWERING LOCUS C)的表达来促进开花。
植物特有的AtPRMT10是一个Ⅰ型蛋白精氨酸甲基转移酶，体外它主要非对称型双甲基化组蛋白H4R3(H4R3me2a)和非组蛋白MBP。另外，保守结构域“double E”loop中的两个Glu对AtPRMT10的甲基转移酶活性是必需的。T-DNA插入突变体的表型分析发现，AtPRMT10主要通过抑制FLC的表达来促进拟南芥开花，并且在抑制FLC表达上与AtPRMT5是各自独立的。
AtPRMT4(-4a和-4b)是一对高度同源的Ⅰ型蛋白精氨酸甲基转移酶，在体外可以非对称型双甲基化组蛋白H3的Arg-2、Arg-17和Arg-26(H3R2me2a、H3R17me2a和H3R26me2a)和非组蛋白MBP。AtPRMT4a和AtPRMT4b在细胞核和细胞质中都有定位。GST Pull-down和双分子荧光互补实验(BimolecularFluorescence Complementation，BiFC)结果显示，在体外AtPRMT4a和AtPRMT4b可以形成同源和异源二聚体，在体内也可以形成异源二聚体。AtPRMT4a和AtPRMT4b的单独突变没有明显发育异常，但其双突变表现为FLC依赖的开花时间延迟，表明AtPRMT4a和AtPRMT4b存在功能冗余。atprmt4a atprmt4b双突变体中组蛋白H3R17me2a的修饰水平明显降低。在体外自主通路中的RNA结合蛋白FCA能特异性地被AtPRMT4甲基化，并且已检测到的甲基化位点是7个处于“RP”序列中的精氨酸残基。我们的实验结果表明：拟南芥中的蛋白精氨酸甲基转移酶参与调节了植物开花这一重要的生命发育过程；AtPRMT4在底物上的甲基化位点可能具有“RP”这一序列特异性，并推测其在蛋白翻译后水平上通过调控自主通路成员的蛋白功能来调控拟南芥的开花时间。