蛋白质是生命活动的物质基础,生命活动几乎都是通过蛋白质实现的,而蛋白质的功能又与其结构紧密相关。所以知道一个蛋白质的结构对了解其功能是非常关键的。目前,在Swiss-prot(8.7版本)库中包含3421677个已知一级序列的蛋白质,而在PDB(2006.9.19)库中只包含38882个已知结构的蛋白质。实验测定的蛋白质结构比已知的蛋白质序列要少得多。实验测定蛋白质结构主要有X射线衍射法、核磁共振法等技术,但过程非常复杂,且代价较高。Anfinsen提出假说:蛋白质一级结构决定着蛋白质的空间结构。因此从蛋白质序列出发预测空间结构,揭示生物分子数据的内涵是生物信息学的重要研究课题。但直接从蛋白质的序列出发来预测高级结构仍很困难,尤其是三级结构的预测。已有报告表明蛋白质折叠主要由许多简单的超二级结构单元构成,由超二级结构获得的结构信息可用于三级结构的预测。如果知道了蛋白质简单超二级结构的模体构象,再预测三级结构,那么问题就会简单得多。所以蛋白质超二级结构预测是从一级序列预测三维结构的桥梁。本文主要工作是蛋白质超二级结构库的建立及其序列的统计分析:选取了SCOP数据库1.69版本中同源性小于40％的蛋白质6819,从PDB库中都找到每一个氨基酸对应的二级结构,在对蛋白质序列分析、整理基础上,给出五类超二级结构序列模式α-α、α-β、β-α、β-βhairpin和β-βlink共61824个;并根据Loop的长度进一步分类,建立了相应的蛋白质超二级结构数据库;并对五类蛋白质超二级结构序列所含20种氨基酸的概率作了统计分析,与相关工作做了比较,得到蛋白质超二级结构中的一系列有益信息;最后利用Fisher判别法对蛋白质超二级结构中Strand-Loop-Strand两类模体进行分类,得到较好效果。