【摘 要】
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该文从EDTA降解菌BNC1中首次分离纯化了一个亚氨基二乙酸降解酶,通过金属亲和层析一步分离纯化了表达的C-末端带His-Tag的融合蛋白,研究了该蛋白的其它理化及酶学性质并分析
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该文从EDTA降解菌BNC1中首次分离纯化了一个亚氨基二乙酸降解酶,通过金属亲和层析一步分离纯化了表达的C-末端带His-Tag的融合蛋白,研究了该蛋白的其它理化及酶学性质并分析预测了其空间结构,通过化学定量分析了亚氨基二乙酸及乙二胺二乙酸可能的降解途径.现分别概述如下:1.为克隆编码IDA氧化酶的基础idaA,研究人员在得到纯酶的基础上对其N-末端的30个氨基酸序列进行了测定,拟比此氨基酸序列设计合成探针从BNC1基因文库中克隆基因idaA;2.将基因idaA克隆后,研究人员进一步研究了其在大肠杆菌的高效表达,先后构建了四个质粒;3.针对国内外对该酶研究仍为空白这一情况,对IDA氧化酶的理化性质及其基本酶性质进行了研究.4.另外一个重要发现是IDA氧化酶还可以高效利用EDTA的代谢中间产物EDDA作为底物,因此研究人员对EDTA的部分降解途径进行了研究.
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