血蓝蛋白是软体动物的呼吸蛋白，在软体生物生命活动中占有重要地位。研究重金属离子与钥孔戚血蓝蛋白相互作用，有利于探索重金属对软体生物的毒害作用机理。本论文主要采用了紫外可见光谱法，荧光光谱法以及循环伏安法研究重金属离子Hg（II）、Cd（II）、Cu（II）和Pb（II）分别与钥孔戚血蓝蛋白的相互作用。第一章，主要综述重金属离子与蛋白质相互作用的研究进展，同时介绍了药物分子与钥孔戚血蓝蛋白相互作用的研究工作。阐述了重金属离子与钥孔戚血蓝蛋白（KLH）相互作用的研究意义。第二章，汞离子与钥孔戚血蓝蛋白相互作用的光谱性质研究。在紫外光谱中，Hg（II）离子的加入对KLH的紫外特征吸收有明显的增色效应，特别是对210nm处由肽键上羰基上的n-π*电子跃迁引起的吸收峰影响较为明显，并且明显有红移现象，表明Hg（II）的加入使得KLH分子所处微环境的疏水性增大，蛋白质分子伸展，其中的α-螺旋含量减少，改变了蛋白质分子的二级构象。荧光光谱性质表明，Hg（II）离子的加入降低了KLH荧光强度，反应的动态猝灭常数Ksv值为8.04×10⁴及动态猝灭速率Kq值为8.04×10¹²，说明Hg（II）与KLH的猝灭反应为静态猝灭。另外计算得到Hg（II）与KLH的结合常数为1.53×10⁴L/mol及结合位点数为0.9053。热力学函数值表明两者之间主要作用力为疏水键作用。循环伏安实验表明，KLH的加入会改变Hg（II）的电化学行为，降低Hg（II）的氧化电流强度，验证了Hg（II）与KLH相互作用。第三章，镉离子与钥孔戚血蓝蛋白相互作用的光谱性质研究。在紫外光谱中，Cd（II）离子的加入对KLH的紫外特征吸收没有明显的影响，表明Cd（II）的加入没有改变蛋白质分子的二级结构。荧光光谱性质表明，Cd（II）离子的加入降低了KLH荧光强度，反应的动态猝灭常数Ksv值为7.82×10⁴及动态猝灭速率Kq值为7.82×10¹²，说明Cd（II）与KLH的猝灭反应为静态猝灭。另外计算得到Cd（II）与KLH的结合常数为4.76×106L/mol及结合位点数为1.3268。热力学函数值表明两者之间主要作用力为范德华力作用。循环伏安实验表明，KLH的加入会改变Cd（II）的电化学行为，降低Cd（II）的氧化电流强度，验证了Cd（II）与KLH相互作用。第四章，铜离子与钥孔戚血蓝蛋白相互作用的光谱性质研究。在紫外光谱中，Cu（II）离子的加入对KLH的紫外特征吸收有明显的增色效应，特别是对210nm处由肽键羰基上n-π*电子跃迁所引起的吸收有明显影响，并且有明显的红移现象，表明Cu（II）的加入使得KLH分子所处微环境的疏水性增大，蛋白质分子伸展，其中的α-螺旋含量减少，改变了蛋白质分子的二级构象。荧光光谱性质表明，Cu（II）离子的加入降低了KLH荧光强度，反应的动态猝灭常数Ksv值为4.15×10⁴以及动态猝灭速率Kq值4.15×10¹²，说明Cu（II）与KLH的猝灭反应为静态猝灭。另外计算得到Cd（II）与KLH的结合位点数0.9053及结合常数6.62×10³L/mol。热力学函数值表明两者之间主要作用力为疏水键作用力。循环伏安实验表明，KLH的加入改变Cu（II）的电化学行为，增大体系的氧化电流强度，验证Cu（II）与KLH相互作用。第五章，铅离子与钥孔戚血蓝蛋白相互作用的光谱性质研究。在紫外光谱中，Pb（II）离子的加入对KLH的紫外特征吸收有明显的增色效应，特别是对210nm处由肽键羰基上n-π*电子跃迁所引起的吸收有明显影响，并且有明显的红移现象，表明Pb（II）的加入使得KLH分子所处微环境的疏水性增大，蛋白质分子伸展，其中的α-螺旋含量减少，改变了蛋白质分子的二级构象。荧光光谱性质表明，Pb（II）离子的加入降低了KLH荧光强度。计算动态猝灭常数Ksv值3.57×10⁴以及动态猝灭速率Kq值3.57×10¹²，说明反应是静态猝灭。另外计算得到Pb（II）与KLH反应的结合位点数0.9669及结合常数2.66×10⁴L/mol。热力学函数值表明两者之间主要作用力为范德华力作用。循环伏安实验表明，KLH的加入改变Pb（II）的电化学行为，明显降低Pb（II）的氧化电流强度，验证Pb（II）与KLH相互作用。第六章，分别从紫外光谱法、荧光光谱法和电化学方法三个方面比较这四种重金属元素对KLH分子结构变化的不同，探讨每种元素与KLH分子相互机理与作用方式，总结这四种重金属元素与KLH相互作用规律。