【摘 要】
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本文用多波长反常散射的方法解析了2.5(A)分辨率的T2-hTrpRS晶体结构。T2-hTrpRS和bTrpRS仅有22﹪的序列同源性，但是它们的整体结构却惊人地相似。结构比较显示出这两种酶在
【出 处】
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中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所 中国科学院上海生命科学研究院
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本文用多波长反常散射的方法解析了2.5(A)分辨率的T2-hTrpRS晶体结构。T2-hTrpRS和bTrpRS仅有22﹪的序列同源性，但是它们的整体结构却惊人地相似。结构比较显示出这两种酶在底物结合口袋和活性中心入口处的一些重要差异，这些差异对于识别与结合底物和tRNA是非常重要的。研究结果提示哺乳动物TrpRS和细菌TrpRS可能通过不同的机制来识别底物。另外我们还通过模型构建的方法研究了hTrpRS与tRNA的作用方式，实验结果表明tRNA分子跨接hTrpRS二聚体的两个亚基，其氨基酸接受臂主要与hTrpRS的连接肽段1相互作用，而它的反密码子环则结合到hTrpRS的α-螺旋结构域上。结构分析还发现α-螺旋结构域与短链细胞因子相似，提示hTrpRS的血管生成调节活性位点可能位于这个结构域上。
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