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作为一类重要的模式识别受体，肽聚糖识别蛋白可识别细菌细胞壁组分肽聚糖，并启动宿主免疫应答反应，在先天免疫系统中发挥着重要作用。其结构在从无脊椎动物到脊椎动物的进化过程中相当保守。肽聚糖识别蛋白家族存在着丰富的选择性剪接现象，使其免疫功能更为广泛和复杂。本研究对硬骨鱼类草鱼（Ctenopharynodon idella）肽聚糖识别蛋白gcPGRP6不同剪接异构体的表达模式进行了分析，并进一步探讨了它们在抗菌及先天免疫基因表达调控中的主要作用。 通过实时荧光定量PCR分析了不同剪接异构体在细胞水平的组成型和诱导型表达情况。结果显示，在草鱼肾细胞系CIK细胞中，gcPGRP6剪接异构体的组成型表达水平很低，且检测不到gcPGRP6c的表达;用脂磷壁酸(LTA)、聚肌胞(poly I∶C)、肽聚糖(PGN)等病原相关分子模式(PAMPs)刺激CIK细胞均能显著诱导gcPGRP6、gcPGRP6a、gcPGRP6b和gcPGRP6d的表达，但gcPGRP6c的表达不受影响。Western Blot和免疫荧光电镜实验表明，尽管都具有信号肽结构，但除正常形式gcPGRP6属分泌性蛋白外，四种剪接异构体均表达定位于胞浆中。 通过配体和活菌结合实验证实，gcPGRP6剪接异构体可识别并结合包括肽聚糖、葡聚糖、甘露聚糖在内的多种PAMPs和革兰氏阳性菌停乳链球菌（Streptococcus dysgalactiae）、革兰氏阴性菌柱状黄杆菌（Flavobacteriumcolumnare）以及真菌酿酒酵母（Saccharomyces cerevisiae）等多种微生物。且值得注意的是，缺失了两个PGRP亚结构域的gcPGRP6b也能与这些配体和微生物发生结合，暗示PGRPs的结合活性并不依赖于PGRP结构域的完整性。用胞内菌迟缓爱德华氏菌（Edwardsiella tarda）感染过表达有gcPGRP6及其剪接异构体的CIK细胞，发现gcPGRP6剪接异构体不能阻止细菌入侵到细胞内，但可有效抑制细胞内细菌的增殖。 荧光素酶实验显示，gcPGRP6剪接异构体能显著诱导NF-κB的活化，可能通过NF-κB信号通路参与部分免疫应答反应。进一步检测过表达有gcPGRP6及其剪接异构体的CIK细胞中先天免疫基因的表达变化情况，结果显示，gcPGRP6及其剪接异构体的瞬时转染可显著诱导它们自身及其它异构体的内源性表达;同时，异构体gcPGRP6c可特异性地上调溶细胞分子穿孔素(perforin)的表达，gcPGRP6a、gcPGRP6b和gcPGRP6c则可调控抗菌肽分子(AMPs)。然而，基本上只包含PGRP结构域序列的异构体gcPGRP6d，并不能诱导perforin和AMPs的表达。这些结果表明，草鱼PGRP6剪接异构体对先天免疫分子的表达调控作用具有共性和特性。