利用蛋白质的全电子结构计算，我们从电子层次上研究了蛋白质的某些重要性质。这里，主要括了以下两方面的工作： 1．利用蛋白质的全电子结构计算，结合并行分子动力学模拟和蛋白质表面拓扑结构的计算(CASTp)，成功地研究了拥有26316 个电子的BamHI 限制性内切酶的热敏感性突变体 P173L 的活性。在这罩，我们对生物学中一个模糊的概念“活性”进行了量化。利用实验上测定的并被我们计算机模拟所证实的四个活性残基所占有的最高占有轨道与最低空轨道的能级差的变化作为指标来量化酶活性的变化。利用这个指标，我们不但验证了实验的结论，而且得到了比实验更为精确的结果。 2．结合蛋白质全电子结构的计算，两分子波函数相互作用的微扰理论，蛋白质表面拓扑结构的计算(CASTp)和自由能的计算，研究出一个研究蛋白质一配体相互作用的新方法，目的是用来辅助药物设计和筛选。在这里选取了FKBP12及其配体FK506作为研究对象。首先，利用蛋白质全电子结构计算和CASTp软件，我们确定并证实了蛋白质FKBP12与配体作用的活性残基，比实验进一步，我们还能确定其活性原子；其次利用微扰理论，我们得出蛋白质FKBP12和配体FK506之间的相互作用是前者的LUMOs和后者的HOMO之间的作用，并可以确定蛋白质和配体的哪些活性原子具有较高的结合强度、在两者相互作用中起主导作用；然后，通过自由能的计算，我们可以判断出蛋白质和配体的结合强度，如果存在多个配体，也可以作为配体选择的一个指标。最后，我们可以用核磁共振NMR实验来验证。