猪表皮生长因子(pEGF)是一条含有53个氨基酸残基，由3个分子内二硫键连接起来的单链多肽，分子量约为6.4KD。它广泛存在于母猪的生殖器官中(卵巢、输卵管和子宫中均含有pEGF)，通过与靶细胞膜表面的表皮生长因子受体(EGFR)结合，参与子宫、输卵管和卵巢的功能调节，从而影响受精过程，对母猪的受孕、妊娠过程起到重要的调控作用。因此，pEGF在畜牧业生产上具有十分广阔的应用前景。 　　为了获得pEGF多肽，本文构建了三个重组质粒：融合表达载体pET-GST-EGF、非融合表达载体pET-EGF、分泌型表达载体pET-OMP-sEGF，文章介绍了重组质粒构建的基本路线。 　　将构建的重组质粒转化大肠杆菌BL21(DE3)，然后在不同的IPTG浓度和不同温度条件下进行表达研究，并进行可溶性分析。 　　将在30℃表达的融合蛋白经WesternBlotting检测，进一步证明表达的目的蛋白为融合蛋白GST-EGF。采用SDS-PAGE切胶纯化法对表达的融合蛋白进行切胶纯化，纯化的融合蛋白经SDS-PAGE电泳发现仅在38KD处出现一条目的蛋白带，说明成功地纯化出目的蛋白。 　　融合蛋白GST-EGF的较高水平可溶性表达和已建立的纯化方法为pEGF的进一步研究及临床实验打下了基础。