【摘 要】
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热休克蛋白gp96是热休克蛋白90家族成员,在细胞内质网中含量丰富。gp96作为分子伴侣,除了具有帮助蛋白折叠和组装的功能之外,还可以引起多种免疫反应。gp96多肽复合物经抗原
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热休克蛋白gp96是热休克蛋白90家族成员,在细胞内质网中含量丰富。gp96作为分子伴侣,除了具有帮助蛋白折叠和组装的功能之外,还可以引起多种免疫反应。gp96多肽复合物经抗原呈递细胞内吞后可将抗原肽交叉呈递给Ⅰ类MHC分子,从而引发机体CTL反应,产生针对该抗原的细胞免疫。同时gp96可以促进抗原呈递细胞的成熟以及细胞因子的分泌而提高天然免疫反应。己证实,从癌症细胞和病毒感染细胞中分离出的gp96样品,能够诱发癌症特异性或病毒特异性免疫,免疫原性主要归因于它结合的多肽。但是,能够从结构上解析gp96与其所呈递的肽的结合将为该理论提供一个更加有力的依据,而目前肽与gp96结合的位点也是争论的焦点。因此,本实验的目的就在于获得大量较纯的人gp96N33769-337△40蛋白为进一步进行蛋白结晶提供重要的实验材料。在我们的研究中,通过PCR扩增了人gp96N33769-337△40基因,随后将它克隆到pGex6p-1质粒载体上,并在大肠杆菌Blstar菌株中表达重组蛋白。由于重组人gp96 N33769-337△40在大肠杆菌中表达时容易溶解,所以通过超速离心、GST纯化后,除掉了大部分的污染片段,得到了一定量的可溶性gp96 N33769-337△40,从而为我们通过蛋白结晶的方法进一步研究gp96与抗原肽结合的空间结构打下良好的基础。
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