植物在应对缺铁胁迫时产生一系列复杂的适应机制。本论文阐述了拟南芥蛋白精氨酸甲基转移酶SKBl(Shkbindingprotein1,动物中甲基转移酶PRMT5的同源基因)催化核小体核心组蛋白H4第三位精氨酸的对称双甲基化(H4R3sme2)参与调控拟南芥缺铁反应的机制。SKB1的缺失导致突变体地上部的铁含量增加和表现缺铁胁迫耐受性。SKB1的表达及其甲基转移酶活性不受铁的调控,但是SKB1介导的H4R3sme2修饰水平的强弱却依赖于铁浓度变化。研究结果表明,SKB1结合在bHLH转录因子AtbHLH38、AtbHLH39、AtbHLH100和AtbHLH101（组成lbbHLH转录因子亚家族）染色质的特异区域,并介导该区域H4R3sme2修饰,抑制其转录,进而下调缺铁反应重要功能基因FRO2和IRT1的表达。SKB1与上述转录因子染色质的结合变化以及相应的H4R3sme2修饰水平变化与铁浓度变化相关联,随着铁浓度减少而降低。因此,我们的结果表明,SKB1介导的H4R3sme2修饰通过调控bHLH转录因子AtbHLH38、AtbHLH39、AtbHLH100和AtbHLH101的转录活性来参与调控拟南芥缺铁反应。缺铁胁迫促进了SKB1从AtbHLH38、AtbHLH39、AtbHLH100和AtbHLH101染色质区的解离,由此降低相应的H4R3sme2修饰水平,解除对转录因子的转录抑制,开启缺铁反应。本论文的研究结果为深入认识“机理I”植物缺铁响应的分子调控机制奠定了新基础。