同步辐射作为一个高品质的X射线光源，在蛋白质结构研究中有着广泛而重要的应用，晶体学、吸收谱学及小角散射可以从不同的侧面揭示蛋白质的结构和功能。晶体学作为测定蛋白质结构的主要方法，可以提供高分辨率的原子坐标信息，在揭示蛋白质功能方面起着关键作用;X射线吸收谱对金属蛋白中金属原子的化学价态和局域结构信息敏感;小角散射则可以提供蛋白质在溶液中的低分辨率构象，也可以用来分析溶液中大分子之间的相互作用。本文以血红蛋白这一模式蛋白为研究对象，讨论了蛋白质结晶过程中分子堆积对结构的影响，同时利用PCA分析血红蛋白的三级结构;在实验方面，利用小角散射和X射线吸收谱方法，研究了红细胞内的血红蛋白结构信息。试图回答晶体学的核心问题:晶体结构和生理状态下的结构具有多大程度的可比性。　　本研究主要内容包括：⑴依靠大量的血红蛋白晶体结构，从晶体中蛋白质的相互作用面以及作用能量入手，对比结晶引起的相互作用面的位置。发现对血红蛋白而言晶体堆积是一个随机过程，只是影响了蛋白质表面柔性残基的结构，并不会改变蛋白质整体的构象，晶体结构可能是溶液中蛋白的无数个构象中的一个。⑵按照分子光谱实验，血红蛋白的三级结构存在二态性。假设晶体结构是溶液中蛋白构象的一种，利用PCA方法对血红蛋白晶体中血红素周围结构进行聚类分析，发现了这种二态性，在结构上为三级结构二态模型提供了证据。⑶测量了溶液和细胞内血红蛋白X射线吸收光谱，并利用MXAN拟合了铁原子的局域结构，结果表明溶液中和细胞内的血红蛋白铁原子的局域结构与晶体结构中的含氧状态非常接近。同时发现在同样的氧合条件下，细胞内的血红蛋白没有达到溶液中血红蛋白那样的饱和状态。⑷利用小角散射测量了不同浓度的血红蛋白溶液和红细胞，发现细胞内血红蛋白保持了独立状态，结构与晶体结构一致，蛋白之间的相互作用与在生理盐水中一样。