革兰氏阴性细菌的细胞膜是由内、外两层膜结构构成,在菌体与外界环境进行物质交换时,外膜中的跨膜通道蛋白发挥了极为重要的作用。β-桶装配机器(β-barrel assembly machinery,BAM)就是其中一类重要的外膜通道蛋白复合体,在该复合体中β-桶装配机器A(BamA)是其核心通道蛋白,主要由C端β-桶状结构域和N端含一个或多个与多肽转运相关的POTRA结构域组成,其同源蛋白不仅存在于原核生物的细胞外膜中,而且也存在于真核生物的线粒体和叶绿体的细胞器外膜中。伯氏疏螺旋体(Borrelia burgdorferi,Bb)是莱姆病的一种致病螺旋体,其BamA(BbBamA)在氨基酸一级序列上有别于原核革兰氏阴性细菌BamA和真核叶绿体BamA(同源性均低于20%),推测该蛋白应该具有独特的三维空间结构,然而目前关于BbBamA的精确三维结构并不清楚,三种BamA蛋白在结构上的进化关系也不明确。本研究选取BbBam A N端三个POTRA结构域(BbBamA-POTRA P1-P3)为研究对象,对BbBamA-POTRA P1-P3成功进行了克隆、表达、纯化、结晶和初步X射线衍射分析,为进一步的结构解析和功能分析工作奠定了基础。主要研究结果如下:1.在异源表达条件下,成功获得了可用于蛋白质结晶的BbBamA-POTRA P1-P3重组蛋白。2.成功筛选并优化获得了高质量的BbBam A-POTRA P1-P3蛋白质晶体。3.成功收集到了高质量的BbBam A-POTRA P1-P3蛋白质母体晶体数据。其空间群为P21,最高分辨率2.00?。马修斯系数是2.92?3Da-1,每个不对称单位中存在两个蛋白质分子,溶剂含量为57.9%。