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蛋白转导域可以携带其它生物大分子进入到细胞内，为许多疾病的治疗和研究提供了一条有效的途径。本研究挑选了三种比较有代表性的蛋白转导域做为研究对象。借助示踪蛋白EGFP和凋亡蛋白Apoptin，通过重组质粒的构建、融合蛋白的表达及分离纯化得到五种融合蛋白，对连接有EGFP的三种融合蛋白进行蛋白转导实验初步研究，对连接有Apoptin的融合蛋白进行药理实验研究，通过这些研究来反映三种蛋白转导域转导情况。
本研究首先成功地构建了三种蛋白转导域与EGFP的融合蛋白表达载体：EGFP-TAT-pET28a、EGFP-hC-EC-SOD-pET28a和EGFP-Arg7-pET28a。并通过摇瓶表达、镍柱亲和层析及透析等方法成功地表达并分离纯化了三种融合蛋白：EGFP-TAT、EGFP-hC-EC-SOD和EGFP-Arg7。建立了三种融合蛋白大规模制备的分离纯化工艺，制备的产物纯度均大于90％。对这三种融合蛋白进行了蛋白转导实验的初步研究。研究证实了三种蛋白转导域的转导功能，并表明了在13小时转导时间内三种融合蛋白(三种蛋白转导域)有较好的转导效果。
利用本实验室已成功构建的两种蛋白转导域与Apoptin的融合蛋白表达载体：TAT-Apoptin-pET28a和hC-EC-SOD-Apoptin-pET28a，通过摇瓶表达、镍柱亲和层析及透析等方法，本研究还成功地表达并分离纯化了两种融合蛋白：TAT-Apoptin和hC-EC-SOD-Apoptin，制各的产物纯度均大于90％。对两种融合蛋白进行了药理实验研究。HeLa细胞体外抑制实验(MTT法)表明TAT-Apoptin和hC-EC-SOD-Apoptin均具有明显的诱导肿瘤细胞凋亡的作用。这证实了两种蛋白转导域的转导功能。两者对HeLa细胞的IC50的不同，显示两者诱导肿瘤细胞凋亡的效率的不同。也间接反映了两种蛋白转导域的转导效率的不同。