细菌自溶素是一类由细菌自身产生的可降解其细胞壁中肽聚糖组分的蛋白水解酶，本研究以苏云金芽胞杆菌（Bacillus thuringiensis）BMB171菌株的自溶素蛋白SleB为对象，就SleB蛋白对宿主菌细胞分裂分离的影响以及降解细胞壁组分的活性进行了研究。　　分析已测序的苏云金芽胞杆菌菌株BMB171的基因组序列，显示含有多种推断的细胞壁水解酶，发现其中的一种操纵子包括有3种自溶素结构基因，它们的编码产物具有推断的细胞壁水解酶活性。通过设计相应引物，从多种苏云金芽胞杆菌菌株中可扩增到该操纵子及其第一个基因sleB。GenBank数据库的BLAST分析显示，SleB类蛋白主要存在于蜡状芽胞杆菌（Bacillus cereus）群的菌株中，其核苷酸序列的相似性在97%以上，这类蛋白被归类到芽胞皮层水解酶（Spore cortex-lytic enzyme,SCLE）。对BMB171菌株中的SleB保守结构域的预测分析显示，该蛋白由两个不同结构域组成，其N端为推断的肽聚糖结合结构域，C端为细胞壁水解酶。　　利用同源重组技术获得发生sleB基因中断缺失突变株MB403。对突变株和野生菌株的营养体与芽胞形态、菌体生长和细胞分裂分离状态的比较观察和测定结果表明，突变株在营养生长阶段不能发生有效分裂分离，使分裂后的子细胞呈长链状连接，但对芽胞的形成和释放无影响。利用质粒表达系统进行了突变株的sleB基因表达补偿，结果发现营养期的菌体大部分又恢复到分离的单细胞形态，表明营养期细胞的分裂分离活性得到恢复。这些结果证实了SleB实为一种营养期细胞壁水解酶，而非主要作用于芽胞期。　　在转录水平和翻译水平分别检测SleB在营养期和芽胞期的活性。结果也证实SleB蛋白在对数期后期稳定期前期起作用，同时也证实了本实验构建的自溶素突变株是正确的。　　SleB降解细胞壁组分的活性结果显示蛋白胶经过复性缓冲液复性后，检测到了相应的水解条带，证明自溶素蛋白SleB具有肽聚糖水解酶活性。