【摘 要】
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神经原纤维缠结(Neurofibrillary Tangle,NFT)是阿尔茨海默病(Alzheimers disease,AD)的两大病理特征之一,异常过度磷酸化的tau蛋白是NFT的主要成分.Tau蛋白也可被一种称为O-
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神经原纤维缠结(Neurofibrillary Tangle,NFT)是阿尔茨海默病(Alzheimers disease,AD)的两大病理特征之一,异常过度磷酸化的tau蛋白是NFT的主要成分.Tau蛋白也可被一种称为O-GlcNAc糖基化的特殊的糖基化方式所修饰,O-GlcNAc糖基化可在体内和体外于特定的位点参与调节tau蛋白的磷酸化过程.该研究在整体动物水平使昆明小鼠处于饥饿状态,使用多种磷酸化tau蛋白抗体以及蛋白O-GlcNAc糖基化特异性识别抗体进行检测.观察饥饿处理及恢复喂食后不同时间点多个位点海马组织中tau蛋白的磷酸化及糖基化的变化.经免疫印迹法,免疫组织化学法及Lectin blot法检测结果如下:(1)饥饿处理引起小鼠海马脑组织中总蛋白和tau蛋白的O-GlcNAc糖基化水平降低,而在恢复喂食后可逆转;(2)饥饿处理引起的小鼠海马组织中tau蛋白O-GlcNAc糖基化水平降低的同时伴随有tau蛋白的磷酸化升高;(3)饥饿引起的tau蛋白磷酸化具有区域特异性,主要集中在海马CA3区的苔藓纤维.这些研究结果证明tau蛋白的磷酸化可被O-GlcNAc糖基化所调节,而且提示AD及其他神经退行性疾病患者脑中葡萄糖摄取和代谢发生障碍可能引起tau蛋白的O-GlcNAc糖基化水平下降,该后果可能导致tau蛋白发生异常过度磷酸化.
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