α-Synuclein(AS)是帕金森氏症患者大脑神经元中淀粉样沉淀所形成的包含体—路易氏体的主要成分，由140个氨基酸残基组成，在生理缓冲液中为天然无结构蛋白。在大肠杆菌中过量表达不带有信号肽序列的AS时，笔者发现AS定位于周质腔中，而不是一般认为的细胞质中。本文设计了一个仅仅通过两个步骤纯化AS的新方法：(1)渗透压休克法释放含有AS的周质腔组分；(2)离子交换柱层析进一步纯化AS。与目前常用的纯化方法相比，本方法只需要使用常用的大肠杆菌菌株和质粒，更为方便、快速、所需成本较低。一升细菌培养物通常可以在3天内纯化得到大约80mg纯度为95％的AS蛋白。　　 本文鉴定到热休克蛋白Hsp70至少通过阻止形成AS纤维前体、结合AS纤维前体阻止.AS“核”形成、结合AS“核”抑制AS纤维延伸三种作用来抑制AS形成纤维；并且抑制AS纤维前体所诱导的脂质体通透性的增加。仅仅Hsp70的底物结合结构域已足以抑制AS形成纤维，Hsp70结合AS纤维前体只需要底物结合亚结构域，而结合AS“核”则同时需要C-末端盖状亚结构域和底物结合亚结构域。　　 小热休克蛋白Hsp20(P20)具有分子伴侣活力，能够抑制热诱导的乙醇脱氢酶的聚集和还原剂诱导的胰岛素B-链的聚集。P20的N-末端结构域对于P20的分子伴侣活力十分重要，而其C-末端延伸序列对分子伴侣活力没有影响。P20至少通过结合AS纤维前体阻止AS“核”形成，结合AS“核”阻止AS纤维延伸两种作用来抑制AS形成纤维。仅仅P20的C-端α-晶状体结构域已足以抑制AS形成纤维，但P20与AS纤维前体或AS“核”形成稳定复合物则需要其N-末端结构域和α-晶状体结构域二者同时存在。　　 分子伴侣抑制AS形成纤维的研究结果可能为阐明AS形成纤维的机制提供分子基础，同时也为分子伴侣在许多神经退行性疾病中阻止有关蛋白形成毒性物质的机制提供了分子基础。