随着纳米技术的发展,·纳米颗粒由于其优质的物理和化学性质,使其在科学研究及工业领域得到了广泛的关注。然而,当一些功能化的纳米颗粒应用于生物体内时,生物体内的蛋白迅速的吸附在纳米颗粒的表面,形成纳米颗粒-蛋白质冠的结构,导致了纳米颗粒预先设计功能的改变。因此,探索蛋白质与纳米颗粒的作用机制对功能性纳米颗粒在生物体内功能的发挥是至关重要的。本文以牛血清蛋白为例,通过牛血清蛋白(BSA)与纳米颗粒的物理吸附、蛋白酶酶解、结合聚丙烯酰胺凝胶电泳(PAGE)和基质辅助激光解吸／电离质谱-飞行时间质谱(MALDI-TOF-MS)的鉴定,我们发现,BSA中有107个氨基酸、分子量大小约为12.8kDa的肽链为BSA与AuNP的结合位点。为了进一步解释为什么会有如此长的肽段被金纳米颗粒的表面所保护,以至于不受蛋白酶酶解,我们提出了一种新颖的机械榫眼和榫舌嵌合的结合模式,其中充当榫舌的结合肽插入到疏水槽金纳米粒子的表面上的榫眼中。我们选取分子量小于BSA的牛血红蛋白(Hgb),通过化学连接的方式并结合分子筛以及动态光散色仪两种方式来认证该模型的可能性,另外小分子布洛芬、SDS与BSA竞争结合纳米金颗粒的实验来进步证明该模型的正确性。