随着多种生物基因组序列测定工作的完成，生物学家们把越来越多的焦点集中到蛋白质的结构和功能上来。结构基因组学的提出和实施成为生命科学发展的必然趋势。我有幸参与了本实验室的结构基因组工作。克隆了十个来源于人与耐热菌Thermoanaerobacter tengcongensis的目的基因，所选目标基因编码的氨基酸序列与已知结构氨基酸序列同源性均小于20％。其中七个基因获得了表达纯化，三个蛋白获得可衍射的晶体，其晶体结构都已解析。　　 来源于T.tengcongensis的基因tte1889就是上述目标基因之一。其蛋白产物属于金属β内酰氨水解酶/氧化还原酶超家族的成员，也是此菌与嗜热相关的15个编码蛋白之一，与PDB库中已知结构氨基酸序列最高同源度只有20％。本工作中，我们运用SIRAS方法解析了tte1889编码蛋白在氧化状态下2.1A分辨率的晶体结构。通过Dali服务器的三维结构比对发现：与TTE1889蛋白在三维结构上最接近的是一组与DNA/RNA的加工相关的蛋白，但是它们的活性口袋内的金属原子差异较大；TTE1889蛋白在三维结构上具有一个由4个反向β折叠组成的新的motif结构，在PDB库中没有发现类似motif结构。通过耦合等离子原子发射光谱(ICP)和晶体电子密度表现，我们发现TTE1889蛋白的活性位点含有Fe原子。通过晶体结构分析结合UV/vis光谱和EPR波谱，初步确定此蛋白在无氧还原条件下活性部位具有一个杂合配位的[Fe-S]簇，这在金属β内酰氨酶超家族已知的结构成员中是首次发现的。并且，这种杂合配位的[Fe-S]簇的配位方式不同于传统独有的Cys配位，而是由5个His和1个Asp与Fe原子形成配位，这种配位方式是新颖的。