本文利用内源荧光、ANS荧光以及酶活力测定等手段研究脲变性的肌酸激酶在折叠过程中的平衡态中间体。在两个变性剂(脲)浓度范围(0.2-0.6M和2.1-3.0M)两个折叠中间体内被发现。第一个中间体存在部分酶活性。至于第二个折叠中间体(2.1-3.0M)，完全丧失酶催化活性，并具有平衡态折叠中间体的其他特征。另外，在脲浓度为0-0.4M和2.4-3.2M范围内，存在两个去折叠平衡态中间体。 折叠动力学的结果表明：脲变性肌酸激酶的折叠呈典型的两相动力学过程。尽管CK.是一个二聚体，蛋白质的浓度对变性CK的再折叠几乎没有什么影响。在肌酸激酶去折叠的过程中，发生了脯氨酰异构现象，脯氨酰顺反异构可能是折叠的限速步骤。本实验也考察了肽酰.脯氨酰顺反异构酶对CK折叠的影响。研究表明：快相不受PPIase影响(4.1×10<-3>S<-1>)，而慢折叠相反应可被PPIase催化，其速率常数随PPIase浓度的增加而增加，暗示肽酰.脯氨酰顺反异构反应是变性CK再折叠过程中的一个限速步骤。基于上述研究结果，提出了一个可能的折叠机制。