【摘 要】
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目的确定重组大鼠肾胆绿素还原酶在大肠杆菌中的表达条件及纯化方法.方法将已构建的大鼠肾胆绿素还原酶(BVR)的重组质粒pMW172a-BVR转入大肠杆菌BL-21,分析不同温度、摇床转
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目的确定重组大鼠肾胆绿素还原酶在大肠杆菌中的表达条件及纯化方法.方法将已构建的大鼠肾胆绿素还原酶(BVR)的重组质粒pMW172a-BVR转入大肠杆菌BL-21,分析不同温度、摇床转速对BVR表达的影响,确定可溶性表达最佳条件.使用超速离心、盐析、层析的方法纯化BVR.检测酶活性.结果确定了BVR可溶性表达最佳条件为37℃(120±5)r/min;确定了BVR具体纯化路线.所得蛋白纯度为92.2%、纯化倍数为4.3倍、回收率为19.8%的活性BVR蛋白.结论获得了纯度高、具有活性的BVR蛋白,可
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