【摘 要】
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结核杆菌小分子热休克蛋白Hsp16.3为一由三个三聚体组成的寡聚蛋白,并具有分子伴娘活性(Chang et al.,J.Biol.Chem.,1996,271: 7218～7223).为研究高度保守疏水片段中高度保守
【机 构】
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Department of Physiology,Johns Hopkins University,USA.清华大学,生物科学与技术系,北京,100084;
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结核杆菌小分子热休克蛋白Hsp16.3为一由三个三聚体组成的寡聚蛋白,并具有分子伴娘活性(Chang et al.,J.Biol.Chem.,1996,271: 7218～7223).为研究高度保守疏水片段中高度保守疏水亮氨酸残基(Leu121)对寡聚体结构和活性的影响,该残基被分别定点突变成天冬氨酸(Asp)、天冬酰胺(Asn)、缬氨酸(Val)和丙氨酸(Ala)等.结果发现当Leu121被突变成Val和Ala时,通过SDS-PAGE凝胶电泳检测仍可见重组蛋白在大肠杆菌中的高水平表达,而当被突变成Asp和Asn时,在SDS-PAGE胶上,见不到Hsp16.3蛋白带.表明该残基可能对寡聚蛋白的结构稳定起重要作用.
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