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在溶菌酶催化机理以及α-乳清蛋白和溶菌酶同源比较的基础上,构建了含3个突变点的α-乳清蛋白突变体(H32L,T33E,Y103A),并将其克隆到具有T7启动子的表达质粒pET28a(+)中,在大肠杆菌BL21(DE3)/pLys中获得高效表达.存在于包涵体中的目标蛋白经变复性并通过DEAE Sepharose Streamline和Sephacryl S200层析柱获得纯化蛋白.合成底物p-Nitrophenyl-β-D-N',N",N"'-Triacetyl-chit