【摘 要】
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研究了经不同浓度盐酸胍变性的α-淀粉酶（α-Amylase）在疏水作用色谱（HIC）中的保留行为.结果表明,天然及经盐酸胍变性的α-淀粉酶在HIC中的保留行为都很好地遵循非线性Van′t Hof
【机 构】
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西安工程大学环境与化学工程学院,西北大学现代分离科学研究所
【基金项目】
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Supported by the National Natural Science Foundation of China（20673080）
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研究了经不同浓度盐酸胍变性的α-淀粉酶（α-Amylase）在疏水作用色谱（HIC）中的保留行为.结果表明,天然及经盐酸胍变性的α-淀粉酶在HIC中的保留行为都很好地遵循非线性Van′t Hoff方程,且由所计算出的α-淀粉酶在HIC中保留的热力学参数发现,在实验温度范围内,α-淀粉酶的保留为熵驱动,焓变（ΔH0）、熵变（ΔS0）和热容量变（ΔCP0）3个热力学参数都分别与绝对温度及其倒数之间存在线性关系.同时,对部分胍变α-淀粉酶的折叠自由能ΔΔGF进行了测定,发现变性α-淀粉酶在HIC固定相表面的折叠
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