【摘 要】
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Tau蛋白是和神经元纤维状缠结相关的一个本质无序蛋白,对Tau蛋白片段的结构特征研究有助于诠释纤维状缠结中Tau蛋白的聚集机理.文章从Tau蛋白R1-R4中选取了包含完整R2和R3的Tau74片段为研究对象,通过对比Tau74与端基保护的Tau74c的结构特征,揭示各端基环境对Tau蛋白结构特征的影响.结果表明不同端基环境显著影响着Tau片段的二级结构特征,其差异性集中表现在D19-Q24和T55-L61两个区域.聚类分析的结果显示Tau74和Tau74c都趋向非集中结构特征,其N端和C端区域易发生结构变
【机 构】
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山西大学 化学化工学院,山西 太原,030006
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Tau蛋白是和神经元纤维状缠结相关的一个本质无序蛋白,对Tau蛋白片段的结构特征研究有助于诠释纤维状缠结中Tau蛋白的聚集机理.文章从Tau蛋白R1-R4中选取了包含完整R2和R3的Tau74片段为研究对象,通过对比Tau74与端基保护的Tau74c的结构特征,揭示各端基环境对Tau蛋白结构特征的影响.结果表明不同端基环境显著影响着Tau片段的二级结构特征,其差异性集中表现在D19-Q24和T55-L61两个区域.聚类分析的结果显示Tau74和Tau74c都趋向非集中结构特征,其N端和C端区域易发生结构变化.而深层次的分析证明Tau74和Tau74c中只有Tau74存在着稳定的G38-Y46β-strand与G8-K16β-strand的相互作用.研究结果将直接指导Tau蛋白研究中端基的选择.
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