黑曲霉β-D甘露聚糖酶的纯化及基本性质

来源 :无锡轻工大学学报 | 被引量 : 0次 | 上传用户:HYB1976
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设计了利用硫酸铵分级沉淀,凝胶过滤层析和羟基磷灰石吸附层析相结合及二次羟基磷灰石吸附层析二种分离方案,使一种黑曲霉β-D甘露聚糖酶得到纯化,纯化酶经聚丙烯酰胺凝胶电泳显示基本为单一蛋白带。凝胶过滤法测的全酶相对分子质量为49000,SDS-PAGE法测得相对分子质量为51000.聚丙烯酰胺等电聚焦测得此纯化酶等电点为3.8. Two kinds of isolation schemes, such as ammonium sulfate fractionation, gel filtration chromatography, hydroxyapatite adsorption chromatography and secondary hydroxyapatite adsorption chromatography, were designed. One Aspergillus niger β-D mannanase After purification, the purified enzyme shows essentially a single protein band by polyacrylamide gel electrophoresis. The relative molecular mass of whole enzyme measured by gel filtration method was 49000, and the relative molecular mass was 51000 by SDS-PAGE. Polyacrylamide isoelectric focusing measured isoelectric point of the purified enzyme 3.8.
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