【摘 要】
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为了深入预测赤桉Nha1的蛋白结构与生物学功能,本研究使用生物信息学的方法对其进行分析.结果显示:该基因所编码蛋白的氨基酸残基数为365个,该蛋白的分子式为C1756H2730N504O
【机 构】
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岭南师范学院生命科学技术学院,湛江,524048;岭南师范学院生命科学技术学院,湛江,524048;新疆农业大学机电工程学院,乌鲁木齐,830001;国家林业与草原局桉树研究开发中心,湛江,52402
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为了深入预测赤桉Nha1的蛋白结构与生物学功能,本研究使用生物信息学的方法对其进行分析.结果显示:该基因所编码蛋白的氨基酸残基数为365个,该蛋白的分子式为C1756H2730N504O648S8,分子量为41.5 kD,蛋白等电点pI为4.27,带正电残基(Arg+Lys)为41个,带负电残基(Asp+Glu)为105个,不稳定系数为76.45,脂肪系数为59.48,总平均亲水性系数为-1.270;Nha1蛋白含有一个保守域Leo1;二级结构显示该蛋白主要由56.44％的无规则卷曲、25.21％的α-螺旋、15.89％的延伸链和2.47％的β-转角组成;三级结构的预测结果显示含有α-螺旋和β-转角;该蛋白定位于细胞核中,不存在信号肽序列,为非分泌性亲水蛋白,没有跨膜蛋白,共有19个磷酸化位点;进化树分析表明EcNha1蛋白是赤桉蛋白LEO1的同源体.结果为后续深入了解植物Nha1 基因作用机制和赤桉EcNha1基因生物学功能研究提供参考.
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