【摘 要】
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乳酸脱氢酶(LDH)为典型的相同亚基的四聚体蛋白,其N端结构十分特殊,包含着一个α螺旋和一个β结构,它们对于LDH四级结构的形成起着十分重要的作用.为了进一步研究N端结构中的
【机 构】
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中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所
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乳酸脱氢酶(LDH)为典型的相同亚基的四聚体蛋白,其N端结构十分特殊,包含着一个α螺旋和一个β结构,它们对于LDH四级结构的形成起着十分重要的作用.为了进一步研究N端结构中的特殊残基对其四体形成的影响,构建了Leu3Pro(L3P)和Ile8Glu(I8E)两个突变体.在同野生型LDH(WT)稳定性实验的比较中发现,两个突变体的四级结构稳定性均有不同程度的降低:野生型酶在0.6～0.8mol/LGdmCl中解离为二体;L3P在天然态时虽是四体的形式,但在0.3 mol/LGdmCl中已解离成二体;而I8E在天然态时主要以二体的形式存在,并且其KM升高,Kcat降低,且可以被Na2SOa激活.上述结果充分证明了N端结构,特别是在β结构中引入一个负电荷,能够显著影响亚基的相互作用,影响四级结构的稳定性.
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