胰岛素对分离脂细胞质膜高亲和力Ca~(++)-ATP酶的抑制

来源 :国外医学(分子生物学分册) | 被引量 : 0次 | 上传用户:xutao6310794
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为了解胰岛素使胞质Ca~(++)浓度增高,而调节细胞代谢的可能机理,作者研究了胰岛素对具有排出胞质Ca~(++)、维持膜内外电化学梯度的Ca~(++)-ATP酶的抑制作用。作者从大鼠脂细胞中分离了富集高亲和力的Ca~(++)-ATP酶的质膜亚细胞片段。在不同Ca~(++)浓度的组中加入胰岛素.与对照组相比(实验结果见表),发现胰岛素对Ca~(++)-ATP酶的活性有显著的抑制作用。实验证实,在Ca~(++)浓度最小时,胰岛素对Ca~(++)-ATP酶的抑制百分率最大;而在Ca~(++)浓度增高时,抑制百分率则降低,提示胰岛 In order to understand the possible mechanisms by which insulin increases the concentration of cytoplasmic Ca ~ (++) and regulate the cellular metabolism, the authors investigated the effect of insulin on Ca ~ (+ +) - excreted cytosolic Ca ~ (+ +) - ATPase inhibition. The authors isolated plasma membrane subcellular fragments enriched in high affinity Ca ~ (++) - ATPase from rat adipocytes. Insulin was added to the groups with different concentration of Ca ~ (++) .Compared with the control group (the experimental results are shown in the table), it was found that insulin significantly inhibited the activity of Ca ~ (++) - ATPase. The results showed that the inhibitory rate of Ca ~ (++) - ATPase was the highest when the concentration of Ca ~ (++) was the lowest, while the inhibition rate decreased when the Ca ~ (++)
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