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通过硫酸铵分段沉淀、DEAE-32纤维素柱和SephadexG-75柱层析，从福寿螺（Ampullarumc Fossean）体内分离纯化出一种相对分子质量约为40kDa的纤溶活性蛋白，紫外光谱法测定表明，该蛋白具有纤溶作用，经SDS—PAGE电泳显示为一条带。研究表明，该蛋白作用最适pH为8．0，最适温度为59℃，热稳定性较好，金属离子Na^＋对酶的活力无影响，而K^＋、Mg^2＋、Ca^2＋可提高此蛋白酶的活力。采用平板法测定此蛋白酶的血纤维蛋白溶解活性，证明此酶具有强烈的纤溶活性。