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利用枯草杆菌碱性蛋白酶水解酪蛋白制备酪蛋白水解物，其水解度为11．2％，IC50为47．1μg／mL。再应用相同的酶对酪蛋白水解物进行类蛋白反应修饰，考察底物浓度、温度和酶添加量对类蛋白反应的影响，并制备5个不同的修饰产物测定其ACE抑制活性和IC50值。结果表明，修饰产物的ACE抑制活性随修饰程度（游离氨基减少量）的增加而提高，并且都高于未经修饰的酪蛋白水解物。当游离氨基减少量为154．65μmol／g（蛋白）时，修饰产物的IC50值可降至0．6μg／mL。毛细管电泳分析结果显示类蛋白修饰后水解物的多肽