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对罗汉果蛋白酶的部分性质进行了研究。结果表明:罗汉果蛋白酶在220nm和280nm有明显紫外吸收;其粗酶在分子量为50~100ku范围内酶活占总的56%以上;该酶对酪蛋白水解能力强,对牛血清白蛋白和卵蛋白等水解能力弱;Cu2+和Triton x-100对罗汉果蛋白酶有强抑制作用,而Fe3+、Mg2+和Na2B4O7·10H2O能明显激活酶的活性,其它所实验的金属离子和化学试剂对蛋白酶有部分抑制作用,或作用不明显。