【摘 要】
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透明质酸酶是一类能降解透明质酸的酶的总称，在生物医药及药物传递等多方面具有重要的应用价值。为了挖掘高活性、高底物特异性及稳定性的透明质酸酶，对来自链球菌噬菌体的透明质酸裂解酶（hyaluronate lyase，HylP）进行了重组表达及酶学表征。结果表明HyIP由337个氨基酸残基构成，是多糖裂解酶家族16（polysaccharide lyase，PL16）新成员，重组HylP酶可在大肠埃希菌
【机 构】
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上海交通大学生命科学技术学院微生物代谢国家重点实验室
【基金项目】
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国家重点研发计划（2019YFD0901901）；
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透明质酸酶是一类能降解透明质酸的酶的总称，在生物医药及药物传递等多方面具有重要的应用价值。为了挖掘高活性、高底物特异性及稳定性的透明质酸酶，对来自链球菌噬菌体的透明质酸裂解酶（hyaluronate lyase，HylP）进行了重组表达及酶学表征。结果表明HyIP由337个氨基酸残基构成，是多糖裂解酶家族16（polysaccharide lyase，PL16）新成员，重组HylP酶可在大肠埃希菌BL21（DE3）中可溶性表达，纯化产率可达到30 mg/L，最适酶活反应条件为40 ℃，pH 6.0，且在35 ℃及pH 6.0～7.0的中性条件下较为稳定。HylP专一性作用于透明质酸，比活力为24 U/mg；该酶米氏常数Km为0.13 mg/ml，kcat为13.80 s-1，具有较好的催化活性。链球菌噬菌体来源的HyIP是中温高特异性、高酶活透明质酸酶，在绿色制备功能性低分子量透明质酸上有着潜在应用价值。
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