乳酸钴配合物与牛血清蛋白相互作用的研究

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合成和表征了系列乳酸钴配合物,测定二水二乳酸钴配合物的结构,配合物中乳酸的羟基和羧基配位键平均键长分别为0.206 0(2)nm和0.206 8(2)nm。当[Co(Hlact)2(H2O)2](2)或[Co(Hlact)2(phen)].2H2O(4)配合物与牛血清白蛋白(BSA=Bovine SerumAlbumin)相互作用后,红外光谱显示乳酸或邻菲咯啉的特征吸收消失,钴离子与BSA出现新的配位,初步推定乳酸或邻菲咯啉配体被BSA中的强配体所取代。
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