【摘 要】
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通过硫酸铵沉淀,低温透析,初步纯化了烤烟成熟期叶片中的蛋白酶,并对其主要性质进行了研究.结果表明:以酪蛋白为底物,其最适pH值为5.0,最适温度为50 ℃;酶的热稳定性随着温度
【机 构】
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湖南农业大学,湖南农业大学生命科学院
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通过硫酸铵沉淀,低温透析,初步纯化了烤烟成熟期叶片中的蛋白酶,并对其主要性质进行了研究.结果表明:以酪蛋白为底物,其最适pH值为5.0,最适温度为50 ℃;酶的热稳定性随着温度的升高而迅速降低,酶的pH稳定性随着保存时间的延长先增大后降低,保存40min时活性最大.研究还发现低浓度的K+,Cu2+,Mg2+,Fe2+,Al3+,Fe3+对蛋白酶有抑制作用,Ca2+,Zn2+,DTT对蛋白酶有激活作用.随着DTT,巯基乙醇,Ca2+浓度升高,对蛋白酶的激活作用增强.
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