人穿孔素氨基端肽段的原核表达与纯化

来源 :医学研究生学报 | 被引量 : 0次 | 上传用户：asdfghjka

【摘要】

：

目的：用基因工程方法表达人穿孔素(PFP)氨基端肽段，并加以纯化。　方法：构建表达人PFP蛋白N端118个氨基酸肽段（hPFP-N）的重组质粒，转化E. coli BL21菌株，经异丙基-β-D-硫代半乳糖苷

【作者】

：

秦卫松李芳秋武建国

【机构】

：

第二军医大学临床医学院南京军区南京总医院解放军医学检验中心

【出处】

：

医学研究生学报

【发表日期】

：

2001年1期

【关键词】

：

穿孔素基因重组表达纯化 Perforin Recombinant Expression Purification

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目的：用基因工程方法表达人穿孔素(PFP)氨基端肽段，并加以纯化。　方法：构建表达人PFP蛋白N端118个氨基酸肽段（hPFP-N）的重组质粒，转化E. coli BL21菌株，经异丙基-β-D-硫代半乳糖苷(IPTG)诱导表达。在十二烷基肌氨酸钠存在下以超声处理，使得到的融合蛋白包涵体溶解。通过谷胱甘肽琼脂糖柱亲和层析获得纯化的GST/hPFP-N融合蛋白，经凝血酶酶切去除GST部分。　结果与结论：pGEX-KG质粒能够高效表达GST/hPFP-N融合蛋白，经谷胱甘肽琼脂糖亲和层析和凝血酶酶切后得到纯化

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