【摘 要】
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以PCR方法从克隆的EGFR胞外区cDNA中扩增编码EGFR-L2结构域的DNA片段,在其3'端加入编码His6标签的序列,与pET-3c连接构建EGFR-L2原核表达载体.该蛋白在大肠杆菌BL21(DE3)
【机 构】
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暨南大学组织移植与免疫教育部重点实验室,暨南大学生物工程研究所,暨南大学组织移植与免疫教育部重点实验室
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以PCR方法从克隆的EGFR胞外区cDNA中扩增编码EGFR-L2结构域的DNA片段,在其3'端加入编码His6标签的序列,与pET-3c连接构建EGFR-L2原核表达载体.该蛋白在大肠杆菌BL21(DE3)中获得高效表达,免疫印迹分析表明表达产物全部以包涵体形式存在,分步透析法和稀释法都不能获得可溶性复性产物,而Ni2+-NTA柱上复性法不仅能够获得可溶性的EGFR-L2蛋白,而且产物同时得到高度纯化,纯度＞95%,复性的EGFR-L2与其配基EGF具有特异性的结合活性,但亲和力较低.这表明Hi
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