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该工作采用分子动力学模拟和主成分分析等方法研究了抑制剂SF2535、RVX08和RVXOH与BRD4蛋白第一结构域(BRD4-1)的结合对BRD4-1蛋白构象的影响.此外,为进一步研究三个抑制剂与BRD4-1蛋白的结合能力,采用分子力学泊松-玻尔兹曼表面积(MM-PBSA)方法计算了抑制剂与BRD4-1蛋白的结合自由能.结果表明SF2535与BRD4-1蛋白的结合能力最强.本研究不仅有助于更好的了解BRD4-1的功能和内在动力学,而且还可为以BRD4-1为靶标的有效抗癌药物的研发提供理论基础.