【目的】研究pH对鸡肉肌原纤维蛋白热诱导凝胶非共价键作用力和结构的影响,揭示凝胶非共价键作用力与结构之间的关系。【方法】活AA鸡宰杀,提取鸡胸肉肌原纤维蛋白,配制不同pH（5.0、5.5、6.0、6.5、7.0）的肌原纤维蛋白溶液并制成热诱导凝胶,运用Zeta电位仪测定肌原纤维蛋白凝胶分子表面的电位值来表征静电相互作用;利用拉曼光谱仪测定肌原纤维蛋白凝胶I760/I1003反映疏水相互作用变化,I850/I830反映凝胶氢键变化,并通过分析酰胺带I最大峰的波数计算蛋白和凝胶的二级结构含量;用粒度仪测定肌原纤维蛋白粒径大小和分布情况;用扫描电镜观察凝胶微观结构。【结果】pH由7.0降至5.0,肌原纤维蛋白热诱导凝胶的Zeta电位值从-17.87显著变化到-0.263（P<0.05）,表明肌原纤维蛋白凝胶分子表面所带负电荷急剧减少,静电斥力显著减弱;归一化强度I760/I1003比值由0.86逐渐增大到0.927,表明肌原纤维蛋白中色氨酸包埋程度增加,凝胶分子间的疏水相互作用增强;归一化强度I850/I830比值从1.039减小至0.987,表明肌原纤维蛋白酪氨酸残基苯环上-OH与水分子生成的氢键逐渐减少、与蛋白质上其他基团生成的氢键逐渐增加,即蛋白分子间的氢键作用增强,蛋白与水的作用减弱。pH由7.0降至6.5,肌原纤维蛋白热诱导凝胶的α-螺旋含量从59.96%降低到55.24%（P<0.05）,β-折叠含量从15.83%显著增加到19.44%（P<0.05）,β-转角和无规则卷曲含量都显著增加（P<0.05）;pH在6.5—6.0时,各种结构含量变化都不显著（P>0.05）;pH在6.0—5.0时,肌原纤维蛋白热诱导凝胶的α-螺旋含量从51.61%降低到16.76%（P<0.05）,β-折叠含量从22.23%显著增加到48.93%（P<0.05）,β-转角和无规则卷曲含量都显著增加（P<0.05）。随着pH降低,肌原纤维蛋白α-螺旋的含量逐渐降低,而β-折叠、β-转角和无规则卷曲含量都显著增加（P<0.05）。pH在7.0—5.0时,肌原纤维蛋白粒径大小逐渐增大,D₁₀从13.4μm上升到48.4μm,D₅₀从38μm上升到253μm,D₉₀从236μm上升到805μm。pH 7.0时形成的凝胶微观结构有序,孔径最大;随着pH减小,凝胶微观结构有序程度降低,孔径变小;pH 5.0时形成的凝胶微观结构无序、孔径最小。pH与凝胶静电相互作用、疏水相互作用极显著负相关（P<0.01）,与氢键、α-螺旋含量显著正相关（P<0.05）,与β-折叠含量显著负相关（P<0.05）,这表明pH显著影响静电斥力、疏水相互作用、分子间氢键和二级结构含量。静电相互作用、疏水相互作用、氢键与蛋白凝胶二级结构都显著相关（P<0.05）,表明非共价键作用力显著影响二级结构。【结论】肌原纤维蛋白凝胶非共价键作用力、二级结构和微观结构与pH密切相关;pH从7.0降到5.0,静电斥力减小、疏水相互作用增大、分子间氢键增大,是α-螺旋含量减小、β-折叠含量增多以及凝胶微观结构变得无序、孔径减小的原因。