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本文采用紫外光谱（UV／VIS）、荧光光谱和圆二色谱等方法，对汞（Ⅱ）与牛血红蛋白（BHb）的相互作用进行了研究。结果表明：Hg^2＋处理导致BHb紫外吸收的增加，出现LMCT带，并随Hg^2＋浓度的增加LMCT带强度显著增强。BHb分子中Soret带的吸收随着Hg^2＋作用时间的增加而持续降低，表明Hg^2＋使部分血红素辅基从BHb中脱离出来。蛋白内源荧光光谱显示，Hg^2＋与BHb的结合会影响蛋白质的三级结构和四级结构。远紫外圆二色谱表明，Hg^2＋处理会导致BHb蛋白的α-螺旋含量减少。