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本文采用紫外光谱(UV/VIS)、荧光光谱和圆二色谱等方法,对汞(Ⅱ)与牛血红蛋白(BHb)的相互作用进行了研究。结果表明:Hg^2+处理导致BHb紫外吸收的增加,出现LMCT带,并随Hg^2+浓度的增加LMCT带强度显著增强。BHb分子中Soret带的吸收随着Hg^2+作用时间的增加而持续降低,表明Hg^2+使部分血红素辅基从BHb中脱离出来。蛋白内源荧光光谱显示,Hg^2+与BHb的结合会影响蛋白质的三级结构和四级结构。远紫外圆二色谱表明,Hg^2+处理会导致BHb蛋白的α-螺旋含量减少。