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目的构建人源化的免疫融合蛋白,以期获得具有较低免疫原性的靶向治疗药物.方法利用基因工程技术将人表皮生长因子(EGF)和人血管生成素(Ang)基因连接起来,克隆到高效表达载体pET20b(+)中,构建重组表达质粒pET20.EA,并在大肠杆菌中表达该融合蛋白(EGF-Ang).用MTT法检测可溶性蛋白的细胞毒性作用.结果经SDS-PAGE和薄层扫描分析表明,外源蛋白表达量占菌体裂解蛋白总量的6.4%.细胞活性检测表明EGF-Ang重组蛋白在体外对过度表达EGFR的Hep2和SP2/0细胞具有明显杀伤作用.结