【摘 要】
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为研究pH值对肌球蛋白热聚集行为的影响,以纯化的猪肉肌球蛋白为对象,在体系pH值5.5,6,6.5,7,7.5,8,8.5条件下,采用动态光散射、差示荧光扫描仪、负染透射电镜等技术进行研究。结果表明:pH值由5.5升至8.5,蛋白变性温度由40.2℃降至36.9℃,Ca2+-ATP酶失活温度由40℃升至60℃,电镜观察到蛋白聚集体之间交联程度显著增加。pH 5.5条件下,聚集体结构较为松散,形成颗粒状聚集体。随着pH值的升高,加热过程中蛋白变性,结构充分展开,疏水基团暴露度高,分子间
【机 构】
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湖南农业大学食品科学技术学院,新希望六和股份有限公司/畜禽饲料与畜禽产品质量安全控制四川省重点实验室,中国农业大学食品科学与营养工程学院食品质量与安全北京实验室
【基金项目】
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国家自然科学基金青年科学基金项目(31801572),“十三五”国家重点研发计划项目(2018YFD0401205),现代农业产业技术体系北京市生猪产业创新团队项目(BAIC02-2019)。
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为研究pH值对肌球蛋白热聚集行为的影响,以纯化的猪肉肌球蛋白为对象,在体系pH值5.5,6,6.5,7,7.5,8,8.5条件下,采用动态光散射、差示荧光扫描仪、负染透射电镜等技术进行研究。结果表明:pH值由5.5升至8.5,蛋白变性温度由40.2℃降至36.9℃,Ca2+-ATP酶失活温度由40℃升至60℃,电镜观察到蛋白聚集体之间交联程度显著增加。pH 5.5条件下,聚集体结构较为松散,形成颗粒状聚集体。随着pH值的升高,加热过程中蛋白变性,结构充分展开,疏水基团暴露度高,分子间
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