高活性F1—ATF酶单分子旋转初步观察

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【摘要】

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从基因突变的F1-ATP酶(基因突变质粒，α-C193S，γ-S107C，β亚基带有10个组氨酸标记(His-Tag)，转入到菌株大肠杆菌JMl03)的菌株中筛选出一高表达菌株．该菌株表达的Fl-ATP酶经纯化后

【作者】

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王兴胜崔元波张英豪乐加昌江丕栋

【机构】

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中国科学院生物物理研究所

【出处】

：

生物化学与生物物理进展

【发表日期】

：

2003年2期

【关键词】

：

F1-ATF酶单分子旋转分子马达单分子技术 F1 ATPase molecular motor single molecular technique

【基金项目】

：

国家自然科学基金 (19890 3 80 4,3 0 2 40 0 42,3 973 0 160 Ⅱ),,中国科学院生物物理研究所所长基金资助项目~~

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从基因突变的F1-ATP酶(基因突变质粒，α-C193S，γ-S107C，β亚基带有10个组氨酸标记(His-Tag)，转入到菌株大肠杆菌JMl03)的菌株中筛选出一高表达菌株．该菌株表达的Fl-ATP酶经纯化后其水解活性明显高于文献值．从单分子水平上进行观察，发现在水解ATP过程中，γ亚基上连接的荧光标记蛋白微丝，其旋转速度要比文献中同样条件下快约一倍．

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