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采用离子交换层析、凝胶过滤层析及快速蛋白液相色谱等蛋白质分离纯化技术，从白黄侧耳菌丝体中纯化一种溶栓酶，并进行酶学性质研究。实验结果表明，其分子质量约为18ku，该酶的最适pH和最适温度为pH7．0，40℃，并对糜蛋白酶底物S-2586最敏感。Co2＋和Mg2＋激活该酶活性，而Cu2＋、EDTA对酶活有抑制作用。该酶不仅可直接水解纤维蛋白，还可以水解纤维蛋白原。