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从合浦珠母贝肠道中分离鉴定到酶菌株枯草芽孢杆菌(Bacillus subtilis)HS18,将枯草芽孢杆菌HS18的发酵液,经过硫酸铵盐析、DEAE-Sephadex A-50柱层析、Sephadex G-100柱层析3步纯化后得到了单一的酶蛋白,回收率为11.4%;经SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳测得酶蛋白分子量约为31ku;该蛋白酶最适反应温度为50℃,最适pH10.0;K+及Na+对酶有明显激活作用;丝氨酸蛋白酶特异性抑制剂(PMSF)能强烈抑制酶活性。表明所纯化到的蛋白酶为丝氨酸碱性蛋白酶。