猪胃蛋白酶原A在毕赤酵母中的高效表达及其分离纯化

来源 :福州大学学报(自然科学版) | 被引量 : 0次 | 上传用户：WPF0731

【摘要】

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尝试利用毕赤酵母（pichia pastoris）表达体系大量生产制备猪胃蛋白酶,用化学的方法合成猪胃蛋白酶原A基因,并构建表达载体pGAPZα-pepsinogen;利用化学转化技术,将该基因整合到

【作者】

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李仁宽赖庆安陈菁刘树滔

【机构】

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福州大学生物工程研究所

【出处】

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福州大学学报(自然科学版)

【发表日期】

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2007年5期

【关键词】

：

猪胃蛋白酶原毕赤酵母表达纯化

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尝试利用毕赤酵母（pichia pastoris）表达体系大量生产制备猪胃蛋白酶,用化学的方法合成猪胃蛋白酶原A基因,并构建表达载体pGAPZα-pepsinogen;利用化学转化技术,将该基因整合到巴斯德毕赤酵母x-33菌株的染色体上.经过发酵,三角摇瓶培养条件下获得的猪胃蛋白酶原A总酶活达5 250U/L.发酵液上清经过DEAE离子交换色谱和Sephacryl S-200分子筛色谱分离,活化酶原后测定其比活达到52 800 U/g.

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