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为制备高纯的,在变性条件下,将大肠杆菌表达的重组P24蛋白,使用Ni-NTA亲和层析法进行了纯化。对包涵体中的P24蛋白进行层析纯化时,回收率略有提高,但蛋白纯度(81%)低和体裂解纯化洗脱物(94%)。菌体中及纯化、复性后的目的蛋白均能与抗HIV-1 P24单克隆抗体发生特异性反应。用纯化的P24蛋白免疫小鼠,4周时小鼠血清抗P24平均抗体效价达1:400。试验结果表明,大肠杆菌表达的HIV-1